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科學家解析了γ-管蛋白環形復合物的結構
日期:2019年12月31日 14:05     

  近日,美國洛克菲勒大學等科研機構的科研人員在Cell上發表了題為“Asymmetric Molecular Architecture of the Human γ-Tubulin Ring Complex”的文章,解析了人類γ-管蛋白環復合物的不對稱分子結構。
  γ-微管蛋白環形復合物(γ-tubulin ring complex,γ-TuRC)是中心體和中心體微管形成的重要調節因子,但其結構尚不清楚。該研究中,科研人員提出了3.8Å分辨率的人類γ-TuRC冷凍電鏡重建方法,解析了其不對稱的錐形結構。模擬原子模型顯示,γ-微管蛋白復合物蛋白4(γ-tubulin complex protein 4,GCP4)、GCP5和GCP6形成截然不同的Y形組件,結構上模擬了γ-TuRC遠端的GCP2/GCP3復合物??蒲腥嗽被掛饌獾胤⑾至艘桓黿峁骨?,其中含有肌動蛋白樣蛋白并跨越γ-TuRC內腔。盡管其具有非對稱結構,但γ-TuRC仍將γ-微管蛋白排列成螺旋狀,從而使微管成核。在復合物中,γ-TuRC亞基多樣性會引入較大的表面(>100,000Å2),從而可以與不同的調節因子之間相互作用。

  該研究發現γ-TuRC的組成復雜性可以自我調節其組裝成錐形結構,從而在各種情況下調控微管的形成。(摘譯自Cell, Published: 17 December 2019)

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